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Blanc d’œuf : comment le chauffage améliore-t-il les propriétés moussantes ?

Le chauffage de la poudre de blanc d’œuf est un procédé industriel répandu pour améliorer les propriétés moussantes et gélifiantes de cet ingrédient alimentaire. Ce phénomène est classiquement attribué à la modification de la structure tridimensionnelle des protéines. Des chercheurs du STLO démontrent - en prenant pour modèle d’étude le lysozyme - que des modifications chimiques peuvent aussi être impliquées dans ce phénomène. Ces travaux ouvrent la voie à l’optimisation de la performance des protéines.

Oeufs durs écaillés.. © Inra, LHOPITAL Marie-Christine
Mis à jour le 30/05/2013
Publié le 09/11/2011

Le lysozyme comme protéine modèle

Le chauffage à l’état sec est un procédé largement utilisé dans l’industrie des ovoproduits pour améliorer les propriétés fonctionnelles (propriétés moussantes et gélifiantes) du blanc d’œuf. Ce procédé est cependant conduit de manière empirique ; les mécanismes physico-chimiques à l’origine de l’amélioration des propriétés fonctionnelles ne sont que partiellement élucidés. Pour mieux comprendre ce phénomène, les chercheurs du STLO ont utilisé des systèmes modèles permettant de pallier la complexité du blanc d’œuf. Le lysozyme s’est avéré un modèle d’étude particulièrement pertinent étant donné sa sensibilité au chauffage : initialement très peu performant, il devient, après étuvage, un excellent agent moussant.

Des modifications chimiques sans altération de la structure tridimensionnelle

En appliquant un traitement thermique à l’état sec et à pH acide au lysozyme, une amélioration considérable des propriétés moussantes de la protéine a été obtenue, sans qu’aucune modification des structures secondaires et tertiaire n’ait été observée. En revanche, un mécanisme de modification chimique s’est révélé, mécanisme d’ordinaire masqué en raison du caractère transitoire des produits résultants (intermédiaires succinimides qui s’hydrolysent à pH neutre ou basique). Il s’agit de la première démonstration claire de la formation de résidus succinimidylés dans une protéine à l’état solide. Différentes formes de lysozyme modifié portant jusqu’à 5 cycles succinimides ont été identifiées. Après 7 jours à 80°C, les dérivés succinimidés du lysozyme représentent plus de 50% des molécules protéiques. Ces modifications chimiques semblent s’accompagner d’une augmentation de l’hydrophobie et de la flexibilité moléculaire, et favoriser la dimérisation covalente de la protéine, et par là même ses propriétés fonctionnelles ; les structures secondaires et tertiaire de la protéine ne sont en revanche pas modifiées.

Une nouvelle voie pour la fonctionnalisation des protéines ?

Cette étude démontre que les propriétés fonctionnelles ne sont pas uniquement imputables à un changement de conformation des protéines, mais identifie certaines modifications chimiques comme nouveaux facteurs explicatifs. Les travaux s’orientent désormais vers l’identification des formes modifiées les plus performantes.

Contact(s)
Contact(s) scientifique(s) :

  • Françoise NAU (02 23 48 55 80) UMR Science et Technologie du Lait et de l’œuf – STLO, INRA – Agrocampus Ouest, 65, rue de Saint Brieuc, 35042 RENNES Cedex

En savoir plus

Ces résultats sont issus d’un travail de doctorat financé par le Conseil Régional de Bretagne

  • Succinimidyl residue formation in hen egg-white lysozyme favors the formation of intramolecular covalent bonds without affecting its tertiary structure. Desfougeres Y., Jardin J., Lechevalier V., Pezennec S., Nau F. Biomacromolecules. 2011 Jan 10;12(1):156-66.