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Le chauffage du lait semble favoriser le développement de l’allergie chez les nourrissons

La résistance des protéines alimentaires à la digestion est à la base des phénomènes d’allergie alimentaires. Les travaux des chercheurs du laboratoire « Science et Technologie du lait et de l’œuf » de l’Inra de Rennes, mettent en cause l’effet des traitements thermiques trop intenses, sur l’augmentation de la résistance à la digestion de certaines protéines laitières, les caséines, chez le nourrisson. Des résultats susceptibles d’expliquer la recrudescence des cas d’allergie au lait.

Biberon.. © Inra, MAITRE Christophe
Mis à jour le 31/05/2013
Publié le 06/07/2011

Les caséines, des allergènes majeurs pour l’enfant

L’allergie au lait touche principalement le jeune enfant suite à ses premiers contacts avec des protéines non humaines. Il s’agit de la troisième allergie alimentaire chez l’enfant, derrière l’œuf et l’arachide ; elle est responsable de 8 % des allergies alimentaires de l’enfant de moins de 15 ans. Les enfants sont majoritairement allergiques aux caséines. Ces protéines peu structurées et de ce fait très sensibles à l’action des enzymes, devraient être totalement dégradées au cours de la digestion et incapables d’induire une réaction de type allergique. La recrudescence des cas d’allergie au lait, et précisément aux caséines parait donc bien surprenante.

L’intensité des traitements thermiques dans le collimateur

L’hypothèse avancée par les scientifiques pour expliquer la résistance des caséines à la digestion incrimine l’intensité des traitements thermiques appliqués aux laits infantiles lors de la fabrication. Le chauffage du lait conduirait à la formation d’agrégats protéiques dont la résistance à la digestion serait supérieure à celle des protéines natives dont ils sont issus.

Un modèle in vitro de digestion du nourrisson pour vérifier l’hypothèse

Les scientifiques de l’Inra ont conçu des poudres de laits modèles (sans matière grasse) qui ont subi des traitements thermiques de différentes intensité. Ces poudres réhydratées ont ensuite été soumises à un modèle de digestion in vitro mimant les conditions physiologiques du tube digestif du nouveau-né (estomac et duodénum). L’analyse des produits de digestion des caséines a clairement mis en évidence l’augmentation de la résistance des caséines à la digestion dans les poudres soumises aux traitements thermiques les plus intenses. Ces résultats obtenus sur des matrices modèles dépourvues de matière grasse ont été confirmés sur des aliments plus complexes comme des laits liquides et des yaourts.

Les zones spécifiques de résistance à la digestion identifiées

Les traitements thermiques augmentent globalement la résistance à la digestion de tous les domaines des caséines. Toutefois, ce sont surtout les domaines hydrophobes, moins accessibles aux enzymes digestives, et ceux porteurs de modifications post-traductionnelles (glycosylation, phosphorylations) qui résistent le plus au tractus gastro-intestinal, d’après les travaux conduits par les chercheurs.

Contact(s)
Contact(s) scientifique(s) :

  • Didier Dupont UMR Science et Technologie du Lait et de l’œuf, INRA – Agrocampus Ouest, 65, rue de Saint-Brieuc, 35 042 RENNES Cedex
  • Rachel Boutrou UMR Science et Technologie du Lait et de l’œuf, INRA – Agrocampus Ouest, 65, rue de Saint-Brieuc, 35 042 RENNES Cedex
Département(s) associé(s) :
Caractérisation et élaboration des produits issus de l’agriculture
Centre(s) associé(s) :
Bretagne-Normandie

En savoir plus

  • Dupont D., Mandalari G., Molle D., Jardin J., Rolet-Répécaud O., Duboz G., Léonil J., Mills E.N.C. and Mackie A.R. 2010. Food processing increases casein resistance to simulated infant digestion. Mol. Nutr. Food Res., 54, 1677-1689.
  • Dupont D., Boutrou R., Menard O., Jardin J., Tanguy G., Schuck P., Haab B.B. and Leonil J. 2010. Heat treatment of milk during powder manufacture increases casein resistance to simulated infant digestion. Food Dig. 1, 28-39.
  • R. Boutrou, E. Coirre, J. Jardin, J.Léonil. 2010. Phosphorylation and coordination link of mineral inhibit the hydrolysis of the casein (1-25) peptide by intestinal brush-border membrane enzymes. Journal of Agricultural and Food Chemistry, Vol. 58 (13): 7955-7961.
  • R. Boutrou, J. Jardin, A. Blais, D. Tomé and J. Léonil. 2008. Glycosylations of k-casein-derived caseinomacropeptide reduce its accessibility to endo- but not exo- intestinal brush border membrane peptidases. Journal of Agricultural and Food Chemistry, Vol. 56: 8166-8173.