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Tensioactifs et détergents d’origine végétale

Colloque "Chimie verte : questions à la recherche" 28 février 2006.

Intervention de Jacques Gueguen, directeur UR Biopolymères, interactions assemblages, Inra de Nantes

Le marché européen des tensioactifs s’élève à 2,5 millions de tonnes.

Il se décompose en deux sous-groupes : 

• celui relatif aux applications caractérisées par des volumes importants. Il s’agit en général de produits standardisés présentant une forte sensibilité au prix (lessive, détergents comme les détergents ménagers…)
• celui relatif à des applications très diversifiées où les propriétés spécifiques du tensioactif le rôle de la formulation sont primordiales (produits d’intérêt industriels ou agricoles – détergents utilisé en nettoyage d’installation industrielles, tensioactifs utilisés dans les produits phytosanitaires- tensioactifs utilisés en cosmétique….)

Certains de ces tensioactifs viennent surcharger les effluents des installations industrielles ou même peuvent se retrouver dans l’environnement ; il paraît donc important de développer des molécules biodégradables. 
Les tensioactifs d’origine végétale que nous avons tenté de développer sont plutôt de la deuxième catégorie. Les tensioactifs issus de biopolymères présentent dans ce cas des atouts : leur biodégradabilité et des propriétés physicochimiques particulières. Notre objectif a été de valider cette approche à partir de dérivés protéiques issus des tourteaux de colza qui est le co-produit de l’extraction de l’huile, et plus particulièrement de la fraction protéique du tourteau qui représente de 33 à 38 % en masse du tourteau.
  

Pourquoi nous nous sommes intéressés à cette fraction protéique :

• Nous avions démontré par nos travaux antérieurs dans le domaine alimentaire l’intérêt des protéines de graines, pour leurs propriétés tensioactives, émulsifiantes et moussantes. Dans ce cadre les protéines de colza possèdent des propriétés particulières intéressantes, difficiles à exploiter dans le domaine alimentaire pour diverses raisons, mais qu’il nous a semblé par contre très intéressant d’exploiter dans le domaine non alimentaire.
• Il y a aussi des raisons d’ordre socioéconomique à cette approche : le tourteau de colza qui contient environ 35 à 38 % de protéines est aujourd’hui un sous-produit de la filière "oléagineux", à faible valeur ajoutée (contrairement par exemple au farine de soja, qui est un véritable co-produit de l’huilerie). Il est important d’en faire un co-produit à plus forte valeur ajoutée. Cet argument prend toute sa force au moment où l’on développe une filière biocarburant à partir du colza, qui va générer des volumes important de tourteau.
    
  

Pour ces raisons, techniques et socioéconomiques, le secteur des tensioactifs nous est apparu assez porteur.

Nous avons donc engagé ces travaux d’abord dans le cadre d’un contrat européen, puis grâce à deux contrats financés par l’Ademe. Les travaux sur la préparation des tensioactifs sont effectués par les chercheurs de l’Inra de Nantes ; les potentialités d’application sont étudiées en collaboration par des chercheurs de l’École nationale supérieure de mécanique et des microtechniques de Besançon. En liaison avec des industriels de la micromécanique il s’agit d’examiner l’efficacité de ces dérivés protéiques du colza comme détergent vert pour le nettoyage des pièces de l’industrie mécanique de précision. Cette industrie utilise des bains de dégraissage des pièces, qui engorgent les stations d’épurations.
  

Comment sont préparés ces tensioactifs verts.

Les tensioactifs doivent posséder deux pôles, l’un hydrophile et l’autre hydrophobe, bien distincts. Ces molécules sont solubles dans l’eau à cause de leur région hydrophile et interagissent avec l’interface et la salissure grasse par sa partie hydrophobe. Pour obtenir ces molécules amphiphiles, le procédé de préparation du tensioactif à partir du tourteau de colza comprend deux étapes :

• une étape d’extraction des dérivés protéiques solubles
• une étape de fonctionnalisation pour conférer à ces molécules leur caractère hydrophobe.

L’une des caractéristiques du tourteau de colza industriel, c’est que la fraction protéique est très peu soluble car au cours de l’extraction d’huile, la graine subit des traitements thermiques importants, qui dénaturent les protéines et les rendent insolubles et peu extractibles. C’est pourquoi la première étape du procédé que nous avons développé consiste en un traitement enzymatique du tourteau par des protéases qui permet de solubiliser la fraction protéique sous forme de peptides. Cet extrait peptidique est séparé par centrifugation de la fraction polysaccharidique du tourteau.
La deuxième étape de fonctionnalisation consiste à greffer sur ces peptides extraits des chaînes grasses carbonées. 

L’optimisation de l’efficacité tensioactive et donc détergente de ces peptides fonctionnalisés dépend de l’équilibre entre la taille de la partie peptidique hydrophile et de la chaîne carbonée hydrophobe. Il est donc essentiel de bien contrôler à la fois les conditions d’hydrolyse et de fonctionnalisation.
  

Quelles sont les propriétés de ces détergents verts, biodégradables

Selon la longueur de la chaîne carbonée greffée sur le peptide, les propriétés de surface de ces molécules tensioactives varient de manière importante. Ainsi il est possible de favoriser ou au contraire de limiter l’aptitude de ces tensioactifs à stabiliser des mousses. Par exemple, pour le nettoyage de pièces métalliques souillées dans les industries microtechniques, il faut maximiser les propriétés détergentes et minimiser les propriétés moussantes. On peut imaginer d’autres applications dans lesquelles il faudrait au contraire exacerber les propriétés moussantes.
 

Où en sommes nous ?

Dans les études que nous avons engagées, nous en sommes aujourd’hui au stade de l’optimisation des propriétés de ces tensioactifs et nos partenaires industriels travaillent sur la formulation d’un produit commercial "label vert". Les résultats de laboratoire sur le dégraissage des pièces métalliques sont en effet très encourageants. 

Au delà de cet exemple d’application, qui a valeur de démonstration, d’autres applications sont envisagées. Des essais sont en cours qui utilisent les propriétés d’adsorption de ces tensioactifs peptidiques sur les métaux. Ces propriétés pourraient être exploitées pour la fabrication de films minces pelables (film de métaux précieux – or, platine, argent..) ou pour la protection de certaines pièces obtenues par électroformage.
  

En conclusion,

il apparaît clairement à travers ces travaux : 

• que ces protéines de colza doivent être considérées comme un véritable co-produit de l’extraction de l’huile, en particulier dans une filière verte "biocarburants".
• que des potentialités existent pour de nouveaux usages de la fraction protéique du tourteau. Il faudra pour les faire aboutir y associer non seulement la filière "oléagineux" mais aussi probablement l’industrie chimique pour optimiser encore les coûts de fonctionnalisation.

Outre ces propriétés tensioactives, nous avons montré que ces protéines de colza et leurs dérivés possédaient d’excellentes propriétés moussantes mais aussi de propriétés adhésives intéressantes pour la préparation de colles biodégradables. 

Des perspectives importantes existent donc et doivent être de plus en plus prises en compte. Cela ne se fera pas sans l’appui de la génétique végétale pour mieux adapter les graines et leurs biopolymères à ces nouveaux objectifs. Rappelons seulement que les efforts de génétique sur la graine de colza ont concerné presque exclusivement l’huile et la teneur en glucosinolates. Il est temps d’associer à ces efforts d’amélioration génétique des objectifs concernant les autres biopolymères et d’une manière plus générale la meilleure adaptation de la graine à la transformation.