La lumière pulsée pour améliorer la conservation des protéines laitières

Depuis les années 1980, différents traitements athermiques voient le jour pour tenter de concilier les exigences des consommateurs à la fois en terme de fraîcheur des aliments et de durée de conservation la plus longue possible. L’utilisation des champs lumineux pulsés comme procédé de décontamination microbienne est aujourd’hui largement explorée pour décontaminer emballages, surfaces d’aliments, liquides clairs dans les domaines agroalimentaire, pharmaceutique, cosmétique et médical.

Le principe de la technique est simple : soumettre les produits à des flashs intenses de lumière blanche de large spectre allant de 200 nm (UV) à 1000 nm (région du proche infra rouge), pendant des temps très courts (10-6 à 10-1 seconde). En pratique, un condensateur stocke l’énergie pendant une période relativement longue (de l’ordre de 0.2 secondes) et se décharge sur une ou plusieurs lampes à xénon. La lampe émet des impulsions lumineuses qui sont focalisées sur la surface de traitement pendant un temps très court. La part de rayonnement UV compris dans le flash entraîne, par la combinaison d‘un effet photothermique et d’une réaction photochimique, la destruction des microorganismes présents sur le produit soumis au traitement. L’inactivation de microorganismes par la lumière pulsée dépend du nombre d’impulsions et du temps de traitement, de l’épaisseur du produit et de la distance entre la lampe et le produit à traiter. La lumière pulsée est très efficace pour la décontamination des surfaces lisses ou des liquides clairs. Ses avantages sont multiples : coût énergétique limités, grande flexibilité et surtout rapidité, mais aussi solution durable respectueuse de l’environnement puisqu’elle permet d’éviter les désinfectants chimiques et ne rejette aucun résidu polluant.

Mais qu’en est-il exactement de l’impact de ce traitement sur la fonctionnalité des protéines ? Les chercheurs du laboratoire "Biopolymères, Interactions Assemblages" de l’Inra de Nantes ainsi que leurs partenaires se sont penchés sur la question en étudiant le comportement des protéines laitières avant et après traitement à la lumière pulsée.

Globalement, la lumière pulsée produit une légère augmentation de l’absorption UV à 280 nm et une diminution de l’intensité de fluorescence intrinsèque du tryptophane pour tous les échantillons de protéines étudiées, avec, dans le cas de la bêta-lactoglobuline, un décalage de 7 nm vers le rouge après 10 impulsions. [Le tryptophane possède une fluorescence intrinsèque dépendante de son environnement local]. Ces résultats reflètent des changements de polarité dans le micro environnement des résidus tryptophanyl et donc la possibilité d’une agrégation des protéines. Aucun changement significatif n’a été observé dans la composition en acides aminés après traitement. L’ensemble de ces résultats laisse penser qu’il n’y a aucun changement significatif de conformation au niveau des protéines laitières malgré une agrégation par des ponts disulfure. Il n’y a pas non plus d’apparition de produits d’oxydation. Ainsi les protéines laitières conservent leurs fonctionnalités, ce qui confirme l’utilité de la lumière pulsée pour la décontamination.
 

Effect of pulsed-light treatment on milk proteins and lipids. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2008, 56, 1984-1991.

Rédacteur :  Délégation au Partenariat avec les Entreprises
Rubrique :  Laboratoires - résultats de recherche
Date de création : 11 Janvier 2010
Date de dernière mise à jour : 11 Janvier 2010