• Réduire le texte

    Réduire le texte
  • Rétablir taille du texte

    Rétablir taille du texte
  • Augmenter le texte

    Augmenter le texte
  • Imprimer

    Imprimer

Un peptide extrait du pois prometteur comme bio-insecticide

Des chercheurs  Inra de l’unité Biologie Fonctionnelle, Insectes et Interactions (BF2I) ont découvert une molécule extraite du pois qui présente des caractéristiques intéressantes par son fort pouvoir insecticide. Son usage pourrait être une alternative aux pesticides pour lutter contre les charançons et les pucerons.

Charançon du  MAIS  ( SITOPHILUS  zeamais) sur  GRAIN  de  MAIS . © FUZEAU Bernard
Mis à jour le 12/02/2013
Publié le 09/11/2011

En grandes cultures, deux ravageurs sur céréales – le charançon et les pucerons – sont responsables de dégâts et de pertes importantes. A lui seul, le charançon (Sitophilus spp.) cause des pertes de récolte au niveau mondial évaluée à 25 %. En l’absence de solutions alternatives efficaces, la lutte contre ces ravageurs fait l’objet de traitements insecticides chimiques. Pulvérisés sur les denrées stockées, ils génèrent des résidus dont les traces se retrouvent sur les céréales consommées. La récente identification d’un peptide à pouvoir insecticide laisse présager des changements intéressants en matière de stratégie de lutte.

PA1b est un peptide insecticide extrait des semences de pois (Pisum sativum) ayant un fort potentiel en tant que bioinsecticide, vis-à-vis duquel le charançon et les pucerons s’avèrent sensibles. Les chercheurs se sont particulièrement penchés sur la compréhension de la relation entre la structure de l’entomotoxine et l’activité insecticide du peptide PA1b.

La molécule, riche en cystéine, est un petit peptide compact constitué de 37 acides aminés. Les chercheurs ont identifié ceux impliqués dans le pouvoir de toxicité. Pour ce faire, une banque de peptides PA1b a été constituée par synthèse chimique, suivie d’un repliement tridimentionnel in vitro des peptides. Une collection de 13 PA1b mutants a été créée en remplaçant à chaque fois, un acide aminé par une alanine (acide aminé dit neutre). L’activité bio-insecticide des mutants a été mesurée par des tests biologiques sur charançons et par le degré d’affinité de la molécule synthétique avec le site de réception chez l’insecte.

La molécule chimique synthétisée présente des caractéristiques identiques à celle naturelle extraite du pois, en terme de masse, de structure 3D et de toxicité. L’analyse de la toxicité des différents mutants de PA1b a permis d’identifier 2 régions dans la protéine responsables de la toxicité : l’une fortement hydrophobe (acides aminés 10, 23, 27, 28 et 29) et l’autre représentée par une arginine en position 21 de la séquence. Les autres acides aminés ne semblaient pas intervenir dans la fonction insecticide de la molécule.

La mise en évidence des zones actives de la molécule qui génèrent le processus de mortalité est une première étape. A présent, les chercheurs vont s’attacher à améliorer le potentiel du peptide insecticide dans le sens de l’obtention d’une toxicité à doses plus faibles. La connaissance plus précise des acides aminés impliqués dans le facteur de toxicité va permettre de cibler les zones de la molécule à modifier pour renforcer ce caractère. Les résultats de cette recherche permettent d’envisager des applications prometteuses pour ce peptide PA1b insecticide dans le cadre de la culture biologique.

Cette recherche a été menée en collaboration avec les laboratoires du CNRS « Centre de Biophysique Moléculaire » (CBM) d’Orléans et « Physiologie Intégrative, Cellulaire et Moléculaire (PICM) » de Lyon.

Contact(s)
Contact(s) scientifique(s) :

Département(s) associé(s) :
Santé des plantes et environnement
Centre(s) associé(s) :
Auvergne - Rhône-Alpes

Sources

Pedro DA SILVA, Isabelle RAHOUI, Christian LAUGIER, Laurence JOUVENSAL, Hervé MEUDAL, Christophe CHOUABE, Agnès F. DELMAS, Frédéric GRESSENT, « Molecular Requirements for the Insectical Activity of the Plant Peptide Pea Albumin 1 Subunit b (PA1b), The Journal of Biological Chemistry, vol. 285, N°43, pp.32689-32694, October 22, 2010.